Tiedemiehet tutkivat vihreässä teessä olevaa yhdistettä, joka on usein kuolemaan johtavia luunydinsairauksiin liittyviä lääketieteellisiä komplikaatioita.
Jan Bieschke Washingtonin yliopistosta St. Louisissa tutkii, miten proteiinit kerääntyvät ja muotoilevat itseään ja miten nämä prosessit voivat edistää erilaisia sairauksia. Hän sanoo, että vihreän teen lehdissä oleva polyfenoliyhdiste epigallokatekiini-3-gallaatti (EGCG) voi olla erityisen hyödyllinen potilaille, jotka kamppailevat multippelisen myelooman ja amyloidoosin kanssa.
Nämä potilaat ovat alttiita usein kuolemaan johtavalle, kevytketjun amyloidoosille, jossa osa kehon omista vasta-aineista muuttuu epämuodostuneeksi ja voivat kerääntyä eri elimiin, kuten sydämeen ja munuaisiin.
"Ajatus tässä on kaksiosainen: Halusimme ymmärtää paremmin, kuinka kevytketjuinen amyloidoosi toimii, ja kuinka vihreän teen yhdiste vaikuttaa tähän spesifiseen proteiiniin", kertoo Bieschke, biolääketieteen tekniikan apulaisprofessori School of Engineering & Applied Science -sovelluksesta.
Bieschke-tiimi eristettiin ensin yksittäisistä kevyistä ketjuista yhdeksästä potilaasta, joilla oli luuytimen häiriöitä, jotka aiheuttivat multippelia myeloomaa tai amyloidoosia, ja suoritti sitten laboratoriokokeita sen määrittämiseksi, miten vihreän teen yhdiste vaikutti kevytketjun proteiiniin.
"Me kaikki haluamme tämän yhdisteen toimivan potilaassa."
Bieschke on aiemmin tutkinut EGCG: n vaikutusta sekä Parkinsonin että Alzheimerin taudissa, ja havaitsi, että se estänyt vaarallisia proteiinien kasautumista molemmissa sairauksissa. Hänen tiiminsä oli tässä tutkimuksessa samanlainen: laboratoriossa, jossa käytettiin näytteitä luuytimen potilaista, EGCG muutti kevytketjua amyloidia, mikä estäisi epämuodostuneen muodon lisääntymisen ja vaarallisen kasaantumisen.
”Vihreän teen läsnä ollessa ketjuilla on erilainen sisäinen rakenne”, Bieschke sanoo. ”ECGC veti kevytketjun erilaiseen aggregaattiin, joka ei ollut myrkyllistä eikä muodostanut fibrillirakenteita”, kuten tapahtuu amyloidoosin aiheuttamille elimille.
Vaikka Bieschke saa parempaa ymmärrystä mukana olevista solunsisäisistä prosesseista, hänen kumppaninsa Heidelbergin yliopistossa työskentelevät yhdessä hänen kanssaan.
”Ryhmäni tarkastelee proteiinin mekanismia koeputkessa; tutkimme, miten se toimii perustasolla. Samanaikaisesti kliiniset tutkimukset Heidelbergissä sijaitsevassa Amyloidoosikeskuksessa, jossa Alzheimerin tauti Berliinissä ja Parkinsonin taudit Kiinassa, tutkivat prosessia ihmisissä. Me kaikki haluamme tämän yhdisteen toimivan potilaassa. "
Tutkimus näkyy Journal of Biological Chemistry.
Lähde: Washingtonin yliopisto St. Louisissa
Liittyvät kirjat
at
Et todennäköisesti tunnista kilpailijasi työssä
Kilpailemme aktiivisesti työtovereiden kanssa rajoitetusta määrästä etuisuuksia, mukaan lukien korotukset, tarjoukset, bonukset ja tunnustukset
Kiitos käynnistä InnerSelf.com, missä niitä on 20,000+ elämää muuttavat artikkelit, joissa mainostetaan "Uusia asenteita ja uusia mahdollisuuksia". Kaikki artikkelit on käännetty kielelle Yli 30 kieltä. Tilaa viikoittain ilmestyvälle InnerSelf Magazinelle ja Marie T Russellin Daily Inspirationille. InnerSelf-lehti on julkaistu vuodesta 1985.
Et todennäköisesti tunnista kilpailijasi työssä
Kiitos käynnistä InnerSelf.com, missä niitä on 20,000+ elämää muuttavat artikkelit, joissa mainostetaan "Uusia asenteita ja uusia mahdollisuuksia". Kaikki artikkelit on käännetty kielelle Yli 30 kieltä. Tilaa viikoittain ilmestyvälle InnerSelf Magazinelle ja Marie T Russellin Daily Inspirationille. InnerSelf-lehti on julkaistu vuodesta 1985.
